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RNA Primer Handoff in Bacteriophage T4 DNA Replication: THE ROLE OF SINGLE-STRANDED DNA-BINDING PROTEIN AND POLYMERASE ACCESSORY PROTEINS*

机译：噬菌体T4 DNA复制中的RNA引物传递：的作用 单链DNA结合蛋白和聚合酶附件 蛋白质*

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摘要

In T4 phage, coordinated leading and lagging strand DNA synthesis is carried out by an eight-protein complex termed the replisome. The control of lagging strand DNA synthesis depends on a highly dynamic replisome with several proteins entering and leaving during DNA replication. Here we examine the role of single-stranded binding protein (gp32) in the repetitive cycles of lagging strand synthesis. Removal of the protein-interacting domain of gp32 results in a reduction in the number of primers synthesized and in the efficiency of primer transfer to the polymerase. We find that the primase protein is moderately processive, and this processivity depends on the presence of full-length gp32 at the replication fork. Surprisingly, we find that an increase in the efficiency of primer transfer to the clamp protein correlates with a decrease in the dissociation rate of the primase from the replisome. These findings result in a revised model of lagging strand DNA synthesis where the primase remains as part of the replisome after each successful cycle of Okazaki fragment synthesis. A delay in primer transfer results in an increased probability of the primase dissociating from the replication fork. The interplay between gp32, primase, clamp, and clamp loader dictates the rate and efficiency of primer synthesis, polymerase recycling, and primer transfer to the polymerase.
机译：在T4噬菌体中，协调的前导链和后链DNA合成是通过称为复制体的八蛋白复合物进行的。滞后链DNA合成的控制取决于DNA复制过程中进入和离开的几种蛋白质的高度动态复制体。在这里，我们检查了单链结合蛋白（gp32）在滞后链合成的重复循环中的作用。 gp32的蛋白质相互作用域的删除导致合成的引物数量减少和引物转移到聚合酶的效率降低。我们发现，primase蛋白是适度进行性的，并且这种持续性取决于复制叉处全长gp32的存在。令人惊讶地，我们发现引物转移至钳位蛋白的效率增加与引物酶从复制体解离速率的降低有关。这些发现导致修改的滞后链DNA合成模型，其中在冈崎片段合成的每个成功的循环之后，底漆酶仍作为复制体的一部分保留。引物转移的延迟导致引发酶从复制叉解离的可能性增加。 gp32，引物酶，钳位和钳位装载器之间的相互作用决定了引物合成，聚合酶循环以及引物转移至聚合酶的速率和效率。

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